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酶制剂的基本原理
酶制剂
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生物催化剂。酶制剂这名词来源於zymosis,
希腊词为发酵,
是酿酒行业很熟识的一个由酵母细胞完成的过程。发酵过程早於19世纪已深得化学家的注意。
在1860年Louis
Pasteur已认定酶制剂对发酵过程的重要性,
但他假设了催化作用是来自酵母细胞的生物结构有关。直至到1897
年德国化学家Edward
Büchner用无细胞酵母堤取物把糖发酵成酒精和二氧化碳;
Büchner
把此堤取物称之为zymase。这个重要的发现证明了酶制剂能够於酵母细胞外独立地起作用。
第一种能以纯净的水晶形态提取出的酶制剂是尿素(urease),
由美国生化学家J.
B. Summer於1926年提炼出来的。J.
B. Summer更反对了当时大众的观念，大胆提出并假设了这些水晶形态的尿素分子是蛋白质。後来在1930年到1936年期间，蛋白酶(pepsin),
糜胆白酶(chymotrypsin),
并且胰蛋白trypsin成功地被结晶了；尿素水晶分子被证实是蛋白质,
并且酶制剂的蛋白质本质从而牢固地建立了。
图1:
α-淀粉酶的蛋白质立体结构图 |
酶是蛋白质,
或蛋白质复合体,
酶制剂本身能不被修改地摧化一个化学反应,
并且控制摧化的基体的立体取向。 象任何催化剂,
酶制剂的运作在於降低化学反应所须的活化作用能量，如此允许化学反应快速地达至稳定状态。酶制剂也许能加速生物化学的反应好几千培,
很多时什至好几个数量级。
用酶制剂来催化反应就好比于去除山上滚球前面的小石卵一样；让反应迅速完成,
但最终产品是相同的。
酶制剂包含一个或以上供基体附上的反应位置，氨基酸於这些活跃位置执行催化；并且频繁地发挥管理作用，增加或减低酶活性。
酶制剂摧化的反应和被介入的基体通常是非常专一的。 这种专一性是基於酶制剂的蛋白质和基体的立体而形成的。
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图2:
催化作用的反应的图,
显示反应各个阶段所需要的能量。
基体(A
和B)
通常需要很多能量到达转折状态，然后起反应形成成品(AB)
。
酶制剂形成一个小环境让A
和B
能更加容易地到达转折状态,
减少相当数量的能量要求。
因为更低的能量状态更加容易到达和更加频繁地发生，因此反应发生的可能性更高,
如此改进反应速度。 |
多数酶反应发生在相对地狭窄的温度范围之内(通常从大约30.C
到40.C),
反影他们作为生物分子复杂的特点。各酶制剂都有自己一个优选的p
H活动范围；例如,
蛋白酶在胃里1-3pH的极端酸条件下有最大的反应性。有效的催化关键在於酶制剂精密的立体结构。
酸碱度或高温度等因素能直接破坏酶制剂的立体结构，几乎总导致酶活力损失。这样损失酶活力的被称之为弈质的酶制剂,
意味它失了它的高组织结构。大多数球状蛋白质都擁有复杂的二重,
三重,
或四重的立体折叠结构。
图3: 肇东日成用于生产酸性蛋白酶的菌种"宇佐美曲霉"
蛋白质分子的结构是相当容易受破坏的,
并且任何改变它精确度的因素就相等於变质，所以，弈质後的酶制剂通常已失去催化作用的。重新修复的成功机会不一,
把被弈质的蛋白质于以接近正常生理情况的液体下，偶尔也能把生物作用回复。
酶制剂作为生物催化剂的角色,
酶制剂显示出它们对基体的选择和专一性。大多数酶制剂只会对一小组相关的化合物起反应；许多还展示绝对特异性,
只为单一种基体分子起反应。
图4:
酶制剂摧化二个基体的反应形成一个产品。 |
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